Proteinnukleations- und Kristallisationskinetik von Alkoholdehydrogenase-Mutanten
Die Kristallisationseigenschaften von Proteinen können durch gezielte Mutationen an Kristallkontakten beeinflusst werden. Durch Kombination von in-line Mikroskopie mit automatisierter Bildauswertung, at-line dynamischer Lichtstreuung und Modellierung wurden am Beispiel der Alkoholdehydrogenase aus Lactobacillus brevis Mutationseffekte im skalierbaren Rührkristallisator hinsichtlich Nukleations- und Kristallwachstumsraten, sowie dem thermodynamischen Gleichgewicht in Satzverfahren quantifiziert.
Publikationen
- Mentges J, Bischoff D, Weuster-Botz D (2026): Nucleation studies of Lactobacillus brevis alcohol dehydrogenases in a stirred crystallizer monitored by in-situ multi-angle dynamic light scattering (MADLS). Crystals 16: 148.
- Mentges J, Bischoff D, Walla B, Weuster-Botz D (2024): In-situ microscopy with real-time image analysis enables online monitoring of technical protein crystallization kinetics in stirred crystallizers. Crystals 14: 1009.