Oberflächenfunktionalisierung von nano-skaligen Membranreaktoren für Multienzymsynthesen

Ludwig Klermund, Dissertation Technische Universität München, 2017

Durch den Einschluss von Enzymen in Polymervesikel mit selektiv-permeabler Membran können inkompatible Reaktionen von Multienzymsynthesen räumlich getrennt werden. Um den äußeren Reaktionsraum nutzbar zu machen, wurde eine neue Methode für die Enzymimmobilisierung auf der Vesikeloberfläche entwickelt. Mittels hydrophober Peptidanker wurden bis zu 2320 Proteine pro Vesikel immobilisiert. Immobilisierung und selektiver Stofftransport erhöhten die Ausbeute einer Beispielreaktion um das 2.2-fache.

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Publikationen

  • Schwarzer TS, Klermund L, Wang G, Castiglione K (2018): Membrane functionalization of polymersomes: allevating mass transport limitations by integrating multiple selective membrane transporters for the diffusion of chemically diverse molecules. Nanotechnol 29: 44LT01.
  • Klermund L, Castiglione K (2018): Polymersomes as nanoreactors for preparative biocatalytic applications: current challenges and future perspectives. Bioproc Biosys Eng 41:1233–1246.
  • Poschenrieder ST, Klermund L, Langer B, Castiglione K (2017): Determination of Permeability Coefficients of Polymersomal Membranes for Hydrophilic Molecules. Langmuir, 33: 6011-6020.
  • Klermund L, Poschenrieder TS, Castiglione K (2017): Biocatalysis in Polymersomes: Improving Multienzyme Cascades with Incompatible Reaction Steps by Compartmentalization. ACS Catal 7: 3900-3904.
  • Schmideder A, Schottroff F, Klermund L, Castiglione K, Weuster-Botz D (2017): Studies on the enzymatic synthesis of N-acetylneuraminic acid with continuously operated enzyme membrane reactors on a milliliter scale. Biochem Eng J 119: 9 - 19.
  • Klermund L, Poschenrieder ST, Castiglione K (2016): Simple surface functionalization of polymersomes using non-antibacterial peptide anchors. J Nanobiotechnol 14:48.
  • Klermund L, Riederer A, Hunger A, Castiglione K (2016): Protein engineering of a bacterial N-acyl-D-glucosamine 2-epimerase for improved stability under process conditions. Enzyme Microb Technol 87-88: 70-78.
  • Klermund L, Riederer A, Groher A, Castiglione K (2015): High-level soluble expression of a bacterial N-acyl-D-glucosamine 2-epimerase in recombinant Escherichia coli. Protein Expr Purif 111: 36-41.
  • Klermund L, Groher A, Castiglione K (2013): New N-acyl-D-glucosamine 2-epimerases from cyanobacteria with high activity in the absence of ATP and low inhibition by pyruvate. J Biotechnol 168: 256-263.